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LAS PROTEÍNAS

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Las proteínas tiene diferentes estructuras

Está definida por la secuencia de aminoácidos presentes en la proteína. Es decir la cantidad y el orden de los
aminoácidos en la cadena que conforman al unirse por medio de enlaces peptídicos.
Ejemplo: un pequeño péptido de 6 aminoácidos, la mayoría son Glicina.
Gly-Val-Gly-Gly-Gly-Gly

Es un plegamiento local en las proteínas se da por puentes de hidrogeno
entre los grupos carbonilo (-CO) y amino (-NH) del enlace peptídico.
Existen de dos tipos las hélices alfa (azul) y las laminas beta (verde).

Se trata de toda la estructura tridimensional de la proteína.
Es determinada por la estructura primaria puesto que los aminoácidos hidrofóbicos se ubican en el interior de la proteína y los hidrofílicos en el exterior.
Esta estructura, junto con la cuaternaria, define la actividad biológica de una
proteína.

Son proteínas que están compuestas por más de una cadena de aminoácidos o sub unidades.
Este tipo de estructura le permite a las proteínas poseer comportamientos complejos, por ejemplo, tener actividad enzimática.
Las enzimas son moléculas de naturaleza protéica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles.
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

1. ## Fuerzas inter-moleculares

   Se forman por la atracción
   electronegativa del oxigeno.
   Se forman por la oxidación
   del grupo tiol en la cisteína.

   Los puentes de hidrogeno, son responsables de la estructura secundaria;
   mientras los puentes disulfuro ayudan en estructura terciaria y cuaternaria.

2. ## Regulación Alostérica

   - Proteína
   - Regulador alostérico
   - Sustrato

   Es la regulación que se da a una proteína cuando una molécula se ubica
   en un sitio lejano al sitio catalítico y modifica la estructura de la proteína,
   lo cual puede aumentar o disminuir la afinidad por el sustrato.

3. ## La Geometría importa

   La conformación terciaria y
   cuaternaria de las proteínas
   determina su actividad biológica.
   Esto es debido a que la mayoría de
   Enzimas (proteínas) son sustrato
   especificas, lo que indica que si
   estas cambian aunque sea un poco
   es posible que ya no se adhieran al
   sustrato y no cumplan su función.

   ¿En que influyen los carbonos
   quirales en este fenómeno?

   Recuerda que los carbonos asimétricos forman isómeros ópticos, los cuales
   varían su función biológica dependiendo de cómo esté girando el carbono.

   - L - Aminoacido
   - D - Aminoacido

   Isómeros ópticos de un aminoácido.
   El isómero L tiene función biológica, el D no

Selecciona la respuesta correcta:

¿Cuál de los siguientes aminoácidos puede formar puentes disulfuro?

- Lisina
- Fenialanina
- Cisteína
- Metionina

La cisteína, es el principal formador de los puentes, y aunque la metionina tiene
azufre, la oxidación para formar el puente es difícil y por esto no es usual.

Gracias a las hélices alfa se forman por los puentes de hidrógeno.
En tu material del estudiante une con una flecha una posible zona
donde se formarían los puentes de hidrógeno.

Lee la siguiente información y responde las preguntas:

La hemoglobina es una proteína con 4 sub unidades.
Cada sub unidad tiene un grupo
prostético (hemo) que atrapa el oxígeno,
la primera sub unidad captura oxígeno y
la siguiente se vuelve más afín por la
molécula, el proceso se repite hasta que
están saturadas las 4 sub unidades y
finalmente la proteína pierde afinidad
por el oxigeno.
Responde:
¿Cómo se llama el fenómeno que vuelve más afín a la hemoglobina
por el oxígeno?
¿Qué nivel estructural tiene la hemoglobina?
¿Qué ocurre cuando está saturada?